Modélisation de la relation activité hydrolytique nature du co-solvant approche multiparamétrique

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Les lipases sont des enzymes de la classe des hydrolases [EC 3.1.1.3]. Elles sont actuellement largement utilisées en synthèse organique pour leur sélectivité dans des réactions d'hydrolyse, d'estérification, de transestérification et'aminolyse d'esters. Il est maintenant connu que la présence d'un solvant organique n'est pas incompatible avec lesipases et qu'elle peut même être bénéfique autant sur leur activité que leur sélectivité Notre travail porte sur l'étude de l'influence du co-solvant sur l'activité enzymatique lors de l'hydrolyse d'esters par la lipase pancréatique de porc (LPP). Pour ce faire, nous avons effectué l'hydrolyse de trois esters : le butyrate d'éthyle, l'acrylate d'éthyle et l'acétoacétate d'éthyle en changeant à chaque fois la nature du co-solvant organique. L'activité enzymatique est mesurée a l'aide d'un pH-stat piloté par microordinateur. Chaque réaction est répétée au moins trois foiS Nous avons par la suite entamé la modélisation de la réaction" activité-nature du co-solvant " en faisant appel aux méthodes statistiques d'analyse des données, en prenant commvariable à expliquer l'activité enzymatique et comme variables explicatives 8 paramètres physicohimiqueSCctérisant les solvants. Cette approche multiparamétrique est à notre connaissance utilisée pour la première fois dans la recherche de corrélation entre l'activité enzymatique et la nature du milieu réactionnel.