Etude de parametres influant sur l'enantioselectivité dans la reaction de transesterification enzymatique .

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La chimie du chiral a connu depuis quelques années, un essor considérable qui a conduit au développement de la technologie du chiral ou la chirotechnologie. Les molécules chirales sont de ce fait, requises dans différents domaines sous leur forme énantiopure et ce, en raison de l'activité biologique énantiospécifique qui en découle. Il est possible d'y aboutir par des méthodes diverses telles que le dédoublement cinétique enzymatique. Cette méthode fait intervenir des biocatalyseurs asymétriques très pratiques, que sont les enzymes, et qui se caractérisent par une très grande spécificité. Parmi elles, les hydrolases, et en particulier les lipases, sont les plus utilisées; elles sont sollicitées pour la résolution d'un grand nombre de molécules, notamment les dérivés benzyliques chiraux et ce. par le biais de réactions telles -que la transestérification enzymatique. Cette dernière est couramment mise à profit, car constituant une méthode de choix. Dans ce travail, nous avons étudié deux modèles d'alcools benzyliques chiraux, 1 et 2. respectivement, le l-indanol et le 1-(2-(6-méthoxynaphthyl)] éthanol; nous les avons dédoublés par transestérification enzymatique avec divers agents acylants, que sont les esters d'énol et l'anhydride succinique, et nous avons examiné les effets de ces derniers et dusystème enzymatique sur la sélectivité. Ces agents acylants interviennent de manière différenciée dans le processus réactionnel, ce qui influe sur la sélectivité de la résolution indépendrunment des enzymes employées. Ces enzymes, la lipase de Pseudomonas fluorescens (PFL) et la lipase de Candida antarctica (SP435) sont généralement très sélectives avec les esters d'énol et vis-à-vis des substrats étudiés,