Purification et analyse biochimique comparative des enzymes de conversion de l'angiotensine I du poumon et du serum de porc
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L'enzyme de conversion de l'angiotensine I (ECA) ou peptidyldipetide hydrolase EC 3.4.15.1, enzyme clefs des systèmes rénine-angiotensine et kallicréine-kinine, est localisée essentiellement sur la membrane plasmique luminale des cellules endothéliales vasculaires. Nous avons purifié l'ECA à partir du poumon et du sérum de porc, et comparé quelques unes des propriétés biochimiques de ses formes soluble (plasmatique) et membranaire (pulmonaire). La purification est menée par chromatographie d'affinité (sepharose CL-4B/MK-521) et par gel-filtration en CLHP(Superose 12.) Pour l'enzyme pulmonaire, l'affinité est précédée d'une extraction par détergent non-ionique est une chromatographie d'échange d'ions (DEAE-Sphérodex M). La pureté électrophorétique est jugée par PAGES-SDS (double coloration: bleu de Coomassie et nitrate d'argent). Les formes soluble et membranaire présentent des paramètres enzymatiques proches mais l'ECA membranaire serait plus sensible aux inhibiteur spécifiques de l'enzyme.
| N° Bulletin | Date / Année de parution | Titre N° Spécial | Sommaire |
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| Cote | Localisation | Type de Support | Type de Prêt | Statut | Date de Restitution Prévue | Réservation |
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| 572 TAH TH C1 | BIB-Centrale / Thèses | interne | disponible |